Les moteurs biologiques - Jacques PROST

Moteurs moléculaires biologiques par Jacques prost La vie des êtres unicellulaires ou multicellulaires met en jeu un certain nombre de fonctions parmi lesquelles la synthèse chimique, le mouvement, le transport de matière, la morphogenèse, la duplication etc. Depuis environ une quinzaine d'année, il est apparu de plus en plus clairement que ces fonctions étaient assurées par des machineries d'une complexité redoutable. Le nom générique de moteur moléculaire est associé au plus simples de ces machineries. On distingue couramment les moteurs moléculaires rotatifs des moteurs moléculaires linéaires. Les premiers sont impliqués principalement dans la synthèse du carburant cellulaire essentiel l'ATP (adénosine triphosphate) et dans la propulsion de bactéries telles que E. coli, les seconds sont ubiquitaires dans les cellules eucaryotes. Ils participent au transport intra-cellulaire, à la motilité cellulaire, à la mitose, à l'organisation de la cellule, aux contractions musculaires, aux battements des cils et des flagelles, à la détection du son etc. S'il est aisé de comprendre l'importance biologique des moteurs moléculaires on peut se demander en quoi ils peuvent intéresser les physiciens et les physico-chimistes. La raison est double, bien que l'accent soit souvent mis seulement sur le premier aspect. Premièrement, la faible taille de ces moteurs en fait des objets soumis violemment aux fluctuations thermiques (" bombardement " incessant par les autres molécules), et malgré ces sollicitations stochastiques importantes, ils ont un fonctionnement comportant très peu de " fautes ", leur mouvement est presque déterministe, leur rendement est élevé ( presque un pour certains moteurs rotatifs).On a donc là un problème de physique statistique intriguant. Deuxièmement, et cet aspect est sous-estimé à l'heure actuelle, les moteurs moléculaires sont des acteurs essentiels des processus d'auto-organisation de la cellule. La description de ces processus fait appel à la physique des transitions de phase et des systèmes dynamiques. Ce champ d'activité commence tout juste à être exploré, et présence une très grande richesse.

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L'eau, un nouvel or bleu ?

Ressource indispensable à la vie, disponible ici et utilisée là, l'eau traverse les territoires et ne connait pas les frontières. Une nécessaire coopération entre les régions et les nations est déterminante pour sa distribution et sa qualité.
Objet de recherches pluridisciplinaires liées à son utilisation et à sa préservation, l'eau est au centre d'enjeux environnementaux, sociaux et économiques majeurs pour l'humanité. C'est sous l'angle du territoire que les experts invités répondront à cette question " L'eau, un nouvel or bleu ?". Ils apporteront leur expertise en prenant en compte les dimensions européenne et nationale mais également régionale.

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 Une protéine est une macromolécule biologique composée d’une ou plusieurs chaînes d'acides aminés liées entre elles par des liaisons peptidiques (chaine polypeptidique). En général, on parle de protéine lorsque la chaîne contient un grand nombre d’acides aminés, et de peptide pour des assemblages de petite taille.

L'ordre dans lequel les acides aminés s'enchaînent est codé par le génome et constitue la structure primaire de la protéine. La protéine se replie sur elle-même pour former des structures secondaires, dont les plus importantes quantitativement sont l'hélice alpha et le feuillet bêta, ce qui permet de créer des liaisons hydrogènes entre les atomes des carbones et d'azote des deux liaisons peptidiques voisines. Puis, les différentes structures secondaires sont agencées les unes par rapport aux autres pour former la structure tertiaire, souvent renforcée par des ponts disulfure. Les forces qui gouvernent ce repliement sont les forces physiques classiques. Dans le cas des protéines formées par l'agencement de plusieurs chaînes, la structure quaternaire décrit la position relative des sous-unités les unes par rapport aux autres.

Il existe plusieurs protéines chaperon [chaperonnes] qui facilitent, voire sont nécessaires, au repliement des protéines vers l'état actif.

Le repliement des protéines fait l'objet de recherches intenses dans le domaine de la biologie structurale, alliant les techniques de la biophysique moléculaire et de la biologie cellulaire principalement.

Les protéines sont les éléments essentiels de la vie de la cellule : elles peuvent jouer un rôle structurel (comme l'actine), un rôle dans la mobilité (comme la myosine), un rôle catalytique (les enzymes), un rôle de régulation de la compaction de l'ADN (les histones) ou d'expression des gènes (les facteurs de transcription), etc. En fait, l'immense majorité des fonctions cellulaires sont assurées par des protéines.

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Chimie supramoléculaire
Ce film muet avec intertitres en anglais est constitué uniquement par des images obtenues sur ordinateur: représentation de supermolécules et simulation de leur comportement dynamique. - Reconnaissance de molécules basée sur l'analogie clé-serrure : reconnaissance des ions sphériques Li+, Na+, K+, Cs+ et de substrats linéaires de la forme H3N-(CH2)n-NH3 ; - Formation de supermolécules en hélice. Exemple de 3CuI hélicate (tris-bipy)2 ; - Cas de mésophases tubulaires formant un canal assurant le transport d'un ion ; - Les noeuds moléculaires. Présentation du caténande (L30)2 puis du caténate Cul(L30)2. Imbrication de trois structures formant le caténate 2CuI 30-44-30 et passage à un noeud moléculaire.

Générique
Auteurs: Georges Wipff, Jean-Marie Lehn et Jean-Pierre Sauvage Réalisateur: Jérôme Blumberg (CNRS Images media FEMIS). Producteurs: Agence Jules Verne, CNRS Images media FEMIS. Distributeur : CNRS Images, http://videotheque.cnrs.fr

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